含糖子本身的繁杂性和大部分N-glycoproteins低表述技术会使对N-glycosylation结构的的的定性分析的叙说也十分困境。在判断低丰度的N糖基化遮盖淀粉酶或肽段时，各举参杂大量的未遮盖的淀粉酶肽断，这很更易将低丰度的糖基化遮盖淀粉酶肽段的电磁波遮住。凝素亲和法是当前糖淀粉酶质组学中软件应用较广泛的隔离生物富集策略。凝集素（lectin）是类糖综合淀粉酶质，能从一而终识别系统某种某些结构的的的单糖或聚糖中某些的糖基编码序列而与之综合，我们与糖链不可逆转非共价综合，糖淀粉酶或糖肽被凝集素驯服后面，一般用某些的单糖经过竞争性综合凝集素将糖淀粉酶或糖肽过柱下来了。 蛋清质依据酶解后使用凝集素（lectin）生物富集N-糖基化肽段，第三用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切去接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该处置导致Asn原子结构量曾加2.9890Da。最终用高要求LC-MS质谱仪检验脱糖后的肽段，依据数剧检索数剧库，证明脱糖后原子结构量二者说法原子结构量的變化或是糖基化突显肽段的字段，可以判断该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点判断以来，再使用label-free的方法对其来参考值了解。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031